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Hemoglobina


  Bioquímica
A presenþa da hemoglobina no sangue humano Ú essencial para o transporte de oxigÛnio e gßs carb¶nico entre os pulm§es e os tecidos do corpo.
Hemoglobina (Hb) Ú uma proteÝna encontrada nos eritr¾citos, ou seja, nos gl¾bulos vermelhos do sangue dos vertebrados. Sua molÚcula apresenta forma tetraÚdrica e Ú constituÝda por quatro grupos heme ligados a uma proteÝna denominada globina. O grupo heme contÚm ferro e confere cor vermelha Ó molÚcula. A globina, cujo peso molecular Ú de 68.000, consiste em dois pares de cadeias ligadas de polipeptÝdeos (seq³Ûncias de aminoßcidos que formam as proteÝnas).
O heme apresenta uma protoporfirina, substÔncia orgÔnica complexa de estrutura cÝclica, com um ßtomo de ferro no centro. Das seis ligaþ§es que esse ßtomo pode fazer, cinco sÒo com a porfirina e a globina. A ligaþÒo restante Ú a que capta a molÚcula de oxigÛnio, de forma reversÝvel, para transportß-la atÚ os tecidos. Na forma oxigenada, a molÚcula Ú denominada oxihemoglobina (HbO2) e apresenta cor vermelha brilhante. Na forma reduzida, sua coloraþÒo torna-se p·rpura. Depois de liberar o oxigÛnio, combina-se com o di¾xido de carbono para formar o carbamato de hemoglobina e transportar o di¾xido de carbono (CO2) atÚ os pulm§es.
A estrutura molecular descrita, caracterÝstica da maior parte da hemoglobina humana, Ú conhecida como hemoglobina normal (Hb A). As seq³Ûncias de aminoßcidos da globina podem apresentar variaþ§es, no entanto, para constituir diferentes tipos de hemoglobina, como a fetal (Hb F), com mais afinidade pelo oxigÛnio. Hß modelos estruturais especÝficos de estados patol¾gicos chamados de hemoglobinopatias. ╔ o caso da hemoglobina S, encontrada, em 1949, pelo quÝmico Linus Pauling no sangue de pacientes que padeciam de anemia falciforme, doenþa caracterizada pela malformaþÒo dos gl¾bulos vermelhos.

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