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Hemoglobina


  Bioquímica
A presença da hemoglobina no sangue humano é essencial para o transporte de oxigênio e gás carbônico entre os pulmões e os tecidos do corpo.
Hemoglobina (Hb) é uma proteína encontrada nos eritrócitos, ou seja, nos glóbulos vermelhos do sangue dos vertebrados. Sua molécula apresenta forma tetraédrica e é constituída por quatro grupos heme ligados a uma proteína denominada globina. O grupo heme contém ferro e confere cor vermelha à molécula. A globina, cujo peso molecular é de 68.000, consiste em dois pares de cadeias ligadas de polipeptídeos (seqüências de aminoácidos que formam as proteínas).
O heme apresenta uma protoporfirina, substância orgânica complexa de estrutura cíclica, com um átomo de ferro no centro. Das seis ligações que esse átomo pode fazer, cinco são com a porfirina e a globina. A ligação restante é a que capta a molécula de oxigênio, de forma reversível, para transportá-la até os tecidos. Na forma oxigenada, a molécula é denominada oxihemoglobina (HbO2) e apresenta cor vermelha brilhante. Na forma reduzida, sua coloração torna-se púrpura. Depois de liberar o oxigênio, combina-se com o dióxido de carbono para formar o carbamato de hemoglobina e transportar o dióxido de carbono (CO2) até os pulmões.
A estrutura molecular descrita, característica da maior parte da hemoglobina humana, é conhecida como hemoglobina normal (Hb A). As seqüências de aminoácidos da globina podem apresentar variações, no entanto, para constituir diferentes tipos de hemoglobina, como a fetal (Hb F), com mais afinidade pelo oxigênio. Há modelos estruturais específicos de estados patológicos chamados de hemoglobinopatias. É o caso da hemoglobina S, encontrada, em 1949, pelo químico Linus Pauling no sangue de pacientes que padeciam de anemia falciforme, doença caracterizada pela malformação dos glóbulos vermelhos.

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