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Enzima


  Bioquímica

A importÔncia das enzimas Ú ilustrada pela ocorrÛncia do albinismo, doenþa congÛnita que se manifesta pela despigmentaþÒo da pele, dos cabelos e da Ýris. O albinismo deve-se Ó falta da tirosinase, uma das muitas enzimas que regulam o metabolismo e as funþ§es dos organismos vivos.
Enzima Ú a designaþÒo geral de vßrias proteÝnas complexas, especializadas na catßlise de reaþ§es biol¾gicas - facilitam e aceleram a maior parte das reaþ§es bioquÝmicas que ocorrem no interior das cÚlulas dos animais, vegetais e microrganismos. Como a catßlise ocorre sem intervenþÒo de reagentes, as enzimas nÒo se consomem ao longo do processo.
Existem diversos tipos de enzimas, com aþÒo e finalidade nÒo muito variadas. Assim, contribuem para que as molÚculas dos princÝpios nutritivos (proteÝnas, gorduras e hidratos de carbono) se desdobrem em outras menores, durante a digestÒo dos alimentos. TambÚm facilitam a passagem dessas molÚculas para o sangue atravÚs da parede intestinal, catalisam a formaþÒo de molÚculas grandes e complexas destinadas a produzir os constituintes celulares, favorecem o armazenamento e consumo de energia. Em termos estritamente fisiol¾gicos, as enzimas tambÚm ativam as funþ§es da reproduþÒo, os processos da respiraþÒo e da visÒo e todos os demais mecanismos biol¾gicos.


ConstituiþÒo das enzimas. Do ponto de vista quÝmico, as enzimas caracterizam-se por apresentarem em sua estrutura uma proteÝna - substÔncia orgÔnica complexa que contÚm nitrogÛnio em sua molÚcula e que, por decomposiþÒo hidrolÝtica ou adiþÒo de ßgua, produz aminoßcidos.
A maioria das enzimas constitui-se de uma proteÝna e de um componente chamado co-fator, que pode estar ausente. A proteÝna completa (enzima + co-fator) Ú a holoenzima. Suprimido o co-fator, a proteÝna perde sua atividade e recebe o nome de apoenzima. O co-fator pode ser um metal (por exemplo, ferro, cobre ou magnÚsio), uma molÚcula orgÔnica de tamanho mÚdio chamada grupo protÚtico, ou um tipo especial de molÚcula que atua como substrato e se conhece como co-enzima. Esse co-fator facilita a funþÒo catalÝtica da enzima, como Ú o caso dos metais ou grupos prostÚticos, ou participa da pr¾pria reaþÒo catalisada, aþÒo tÝpica das co-enzimas.


Forma de atuaþÒo das enzimas. As molÚculas existentes nas cÚlulas constituem compostos com alto grau de estabilidade, determinado pela magnitude da energia armazenada nas ligaþ§es entre os ßtomos que as comp§em. Para ativar uma reaþÒo, seria preciso energia suficiente para romper tais ligaþ§es. A presenþa de enzimas no organismo dispensa a necessidade desse acrÚscimo de energia, pois se unem Ós molÚculas para formar compostos complexos intermedißrios, que se decomp§em e constituem os produtos finais. As enzimas liberam-se da reaþÒo sem sofrerem mudanþas e ficam preparadas para continuar sua aþÒo de catalisadores na formaþÒo de novos produtos.
A caracterÝstica principal da aþÒo enzimßtica sobre o organismo Ú sua especialidade. Cada tipo de enzima atua sobre um composto ou substrato associado, cuja estrutura deve encaixar-se Ó da enzima de modo que os centros ativos coincidam perfeitamente. Esse processo pode ser comparado com a relaþÒo entre uma chave e sua fechadura, pois cada substrato possui uma enzima especÝfica, capaz de abrir os caminhos para sua transformaþÒo.
Os grupos catalÝticos dos centros ativos de uma enzima atuam com um rendimento mais de um milhÒo de vezes maior que o de outras substÔncias anßlogas numa reaþÒo nÒo-enzimßtica.


InibiþÒo das enzimas. Existem compostos de estrutura semelhante ao substrato de uma enzima que, ao se unirem ao centro ativo desta, impedem que ela desenvolva sua aþÒo catalÝtica de maneira irreversÝvel ou reversÝvel (inibiþÒo competitiva).
Outros inibidores atuam sobre uma parte da estrutura da enzima diferente do centro ativo, de modo que, se esse centro for afetado, ocorre um bloqueio definitivo da aþÒo da enzima; em caso contrßrio, a inibiþÒo Ú reversÝvel (nÒo-competitiva). Em virtude de sua natureza protÚica, as enzimas desnaturam-se e inativam-se acima de 60o C ou em presenþa de meios muito ßcidos ou muito alcalinos.


Nomenclatura. O nome aplicado Ós enzimas deriva do nome do substrato sobre o qual elas atuam, a que se acrescenta a terminaþÒo "ase". Assim, as carboidrases atuam sobre os hidratos de carbono ou carboidratos, as fosfatases sobre os fosfatos etc. Hß ainda nomes instituÝdos pela tradiþÒo, como a pepsina, a tripsina ou a pancreatina.
As reaþ§es enzimßticas classificam-se em seis grandes grupos, que por sua vez se subdividem de acordo com os tipos de substratos participantes e as reaþ§es: as ¾xido-redutases catalisam os processos de oxidaþÒo-reduþÒo nas cÚlulas, ocasionados pelo intercÔmbio de elÚtrons ou partÝculas elÚtricas elementares entre os diferentes ßtomos que intervÛm; as transferases, que facilitam o transporte de grupos de um doador para um receptor, incluem o subgrupo das aminotransferases ou fornecedoras de aminoßcidos; as hidrolases catalisam a decomposiþÒo por adiþÒo dos constituintes da ßgua; as liases rompem ligaþ§es quÝmicas por uma via diferente das anteriores; as isomerases favorecem as redistribuiþ§es no interior das cÚlulas; e as ligases aceleram a uniÒo de molÚculas sob a aþÒo do portador mais importante de fosfatos e energia, o trifosfato de adenosina (ATP). Nos dois primeiros grupos se acha a metade das mil e poucas enzimas que se conhecem.


Aplicaþ§es. O estudo da natureza das enzimas e de sua atuaþÒo teve grande utilidade na medicina: determinados tratamentos se baseiam na inibiþÒo das enzimas que acompanham as bactÚrias, com o que se detÚm a aþÒo infecciosa destas. As sulfonamidas, por exemplo, sÒo elementos bloqueadores das enzimas bacterianas. As enzimas sÒo tambÚm utilizadas em diagn¾sticos mÚdicos e contra reaþ§es desfavorßveis em pessoas alÚrgicas Ó penicilina. Em certos casos, administraþÒo de enzimas serve para controlar sua falta no organismo, assim como para corrigir anormalidades derivadas de doenþas.
Uma das principais aplicaþ§es industriais das enzimas Ú na produþÒo do ßlcool etÝlico (etanol) pelo processo de fermentaþÒo, que utiliza enzimas na conversÒo da sacarose em etanol. Na fabricaþÒo de produtos como pÒo, queijos, cerveja, vinho etc., em que hß fermentaþÒo de leveduras, os novos conhecimentos sobre enzimas sÒo utilizados para controlar e melhorar sua qualidade. O curtimento de couros e a limpeza de tecidos sÒo alguns dos numerosos processos quÝmicos e industriais que empregam a aþÒo catalÝtica das enzimas para favorecer reaþ§es da matÚria orgÔnica.

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