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As Proteínas


  Bioquímica

1. Os Aminoßcidos


As proteÝnas sÒo os mais importantes componentes estruturais da maioria dos tecidos e podem ser consideradas os agentes das informaþ§es genÚticas, porque determinam a ocorrÛncia de reaþ§es quÝmicas e controlam todo o metabolismo celular. TambÚm exibem uma outra caracterÝstica comum a muitas outras substÔncias orgÔnicas: sÒo polÝmeros, ou seja, molÚculas formadas pela uniÒo de molÚculas menores, que se sucedem de forma repetitiva ao longo da sua estrutura. Essas unidades menores, cuja reuniÒo forma as molÚculas das proteÝnas, sÒo os aminoßcidos.

Diferente dos aþ·cares e das gorduras, formados basicamente por ßtomos de carbono, de hidrogÛnio e de oxigÛnio, todos os aminoßcidos possuem ßtomos de nitrogÛnio nas suas molÚculas. Podemos observar, no aminoßcido acima esquematizado, a coexistÛncia de dois radicais importantes: um grupamento amina (NH2) e um grupamento carboxila (COOH). Como o grupamento carboxila caracteriza um conjunto de substÔncias chamadas ßcidos carboxÝlicos, a molÚcula recebe a designaþÒo de aminoßcido.

Vemos, ainda, um radical representado pela letra R. Trata-se de um radical que varia de uma molÚcula para outra. Na natureza, existem 20 aminoßcidos diferentes, e eles se distinguem entre si por esse radical R. Pode ser um simples ßtomo de hidrogÛnio, como no aminoßcido glicina, ou um grupamento CH3, na alanina. Em dois dos aminoßcidos encontrados na natureza, a metionina e a cisteÝna, encontram-se ßtomos de enxofre no radical R.

Os animais podem produzir alguns aminoßcidos a partir de aþ·cares, pela transferÛncia, para eles, do grupamento NH2 obtido das proteÝnas da dieta. Dos 20 aminoßcidos encontrados na natureza, alguns nÒo sÒo sintetizados pelos animais, e devem ser obtidos na alimentaþÒo. Eles sÒo chamados aminoßcidos essenciais. Os demais aminoßcidos podem ser produzidos a partir dos essenciais. SÒo aminoßcidos naturais. Chamamos de aminoßcidos naturais aqueles que podem ser produzidos a partir dos essenciais. A relaþÒo dos aminoßcidos essenciais varia de uma espÚcie animal para outra. Para a espÚcie humana, por exemplo, dos 20 aminoßcidos, 8 sÒo essenciais e 12 sÒo naturais. Quando as proteÝnas de um alimento sÒo ricas em aminoßcidos essenciais, dizemos se tratar de um alimento de alto valor biol¾gico. Caso as suas proteÝnas sejam pobres em aminoßcidos essenciais, Ú um alimento de baixo valor biol¾gico.


2. A Estrutura das ProteÝnas


A ligaþÒo entre dois aminoßcidos sempre acontece da mesma forma: o grupo amina de um aminoßcido se liga ao grupo carboxila de outro, com a saÝda de uma molÚcula de ßgua.

 

 

 

 

 

 

 

O composto formado na uniÒo de dois aminoßcidos Ú um dipeptÝdeo. A ligaþÒo quÝmica que mantÚm a uniÒo entre eles, e que estß assinalada embaixo da reaþÒo, chama-se ligaþÒo peptÝdica. Cadeias com 10 ou menos aminoßcidos sÒo oligopeptÝdeos. Cadeias maiores sÒo chamadas de polipeptÝdeos. O n·mero de ligaþ§es peptÝdicas de uma proteÝna depende da quantidade de aminoßcidos que ela possui.

n║ de ligaþ§es peptÝdicas = n║ de aminoßcidos -1

Se uma proteÝna possui 300 aminoßcidos, ela tem 299 ligaþ§es peptÝdicas entre eles.

Como existem 20 aminoßcidos, e eles podem se combinar em quantidades e em seq³Ûncias diferentes, o n·mero de proteÝnas que podem ser produzidas Ú infinito. A seq³Ûncia linear de aminoßcidos que comp§e uma proteÝna define a estrutura primßria dessa proteÝna. Por exemplo:

val - ile - glu - ala - gli - try - tyr - asp - gli - ala,

onde:

val = valina, ile = isoleucina, glu = ßcido glutÔmico, ala = alanina, gli = glicina,

try = triptofano, tyr = turosina, asp = aspargina.

 

Na seq³Ûncia acima, cada sÝmbolo citado representa o nome de um aminoßcido (valina, isoleucina, ßcido glutÔmico, alanina, glicina, etc.). O n·mero de aminoßcidos de cada proteÝna Ú muito varißvel. Geralmente, aceita-se como proteÝnas as molÚculas que contÛm mais de 50 aminoßcidos, e que tenha ocorrÛncia natural. Alguns horm¶nios humanos sÒo formados por poucos aminoßcidos. A oxitocina, que provoca as contraþ§es uterinas durante o trabalho de parto, Ú uma molÚcula formada pela uniÒo de 8 aminoßcidos, apenas.

Exemplos:

insulina de boi ====> 51 aminoßcidos

hemoglobina humana ====> 574 aminoßcidos

desidrogenase glutÔmica =====> 8 300 aminoßcidos

Logo ao ser formado, o filamento de aminoßcidos da proteÝna vai se enrolando sobre si mesmo, formando uma helicoidal chamada alfa-hÚlice. ╔ uma estrutura relativamente estßvel, cujas voltas sÒo mantidas por pontes de hidrogÛnio que se estabelecem entre aminoßcidos diferentes, na cadeia.

 

Essa helicoidal, mantida pelas pontes de hidrogÛnio, Ú a estrutura secundßria da proteÝna. Grosseiramente, podemos comparar a estrutura secundßria da proteÝna com a "espiral" dos nossos cadernos.

Os aminoßcidos que formam uma proteÝna estabelecem entre si outros tipos de atraþ§es, alÚm das pontes de hidrogÛnio. Com isso, a helicoidal dobra sobre si mesma e adquire uma certa configuraþÒo espacial.

A configuraþÒo espacial de uma proteÝna Ú a sua estrutura tercißria. Pode ser filamentar ou globular. Geralmente, as proteÝnas estruturais, como o colßgeno e a queratina, sÒo filamentares, enquanto as enzimas, proteÝnas catalisadoras, sÒo globulares.

Tanto a posiþÒo na qual se estabelecem as pontes de hidrogÛnio como as outras formas de interaþÒo depende da seq³Ûncia de aminoßcidos da proteÝna. Uma alteraþÒo na cadeia de aminoßcidos faz com que essas ligaþ§es se formem em locais diferentes dos habituais. Assim, toda a estrutura da proteÝna se modifica (estruturas primßria, secundßria e tercißria). Como a funþÒo de uma proteÝna depende de sua configuraþÒo espacial, ela tambÚm Ú marcadamente afetada.

 


3. A DesnaturaþÒo das ProteÝnas


Vimos que, quando ocorre a substituiþÒo de aminoßcidos na cadeia de uma proteÝna, alteram-se as suas estruturas secundßria e tercißria. Entretanto, hß fatores capazes de modificar a forma espacial de uma proteÝna sem que haja modificaþÒo na seq³Ûncia de aminoßcidos que a constitui. Alguns desses fatores sÒo a elevaþÒo acentuada da temperatura e as alteraþ§es de pH. Quando uma proteÝna sofre modificaþÒo na sua configuraþÒo espacial, ela perde as suas propriedades biol¾gicas naturais. Dizemos que ela sofreu desnaturaþÒo.

Ao romper as ligaþ§es originais, a molÚcula da proteÝna passa a estabelecer novas dobras ao acaso. Geralmente, as proteÝnas se tornam insol·veis quando se desnaturam. Isso acontece, por exemplo, com a albumina da clara do ovo. Crua, ela Ú transparente e fluida; ao ser cozida, torna-se branca e consistente.

Na desnaturaþÒo, a seq³Ûncia de aminoßcidos das proteÝnas nÒo se alteram e nenhuma ligaþÒo peptÝdica Ú rompida. Isso demonstra que as atividades biol¾gicas e as propriedades fÝsico-quÝmicas das proteÝnas nÒo dependem apenas da sua estrutura primßria, embora essa seja o fator determinante da sua forma espacial.

Algumas proteÝnas desnaturadas, ao serem devolvidas para o seu meio original, podem recuperar a sua configuraþÒo espacial normal, renaturando-se. Entretanto, quando a desnaturaþÒo ocorre por elevaþ§es extremas de temperatura ou alteraþ§es muito intensas do pH, as modificaþ§es sÒo irreversÝveis. A clara do ovo, que se solidifica ao ser cozida, nÒo se liquefaz novamente ao esfriar.


4. Os PapÚis Biol¾gicos das ProteÝnas


a) Enzimas: aumentam a velocidade de reaþ§es quÝmicas.

b) ProteÝnas de reserva: a albumina estß presente na clara do ovo das aves e dos rÚpteis, e serve de fonte de aminoßcidos para os embri§es que se desenvolvem dentro desses ovos. A caseÝna e a lacto-albumina, presentes no leite, exercem o mesmo papel, sÒo fornecidas diretamente no sistema digestivo dos filhotes, no aleitamento.

c) ProteÝnas de transporte: a hemoglobina Ú uma proteÝna de transporte. A sua afinidade pelo oxigÛnio, com o qual estabelece uma ligaþÒo reversÝvel, permite que ela carregue esse gßs dos ¾rgÒos respirat¾rios (brÔnquias ou pulm§es) para todos os tecidos do corpo.

d) ProteÝnas contrßteis: na contraþÒo das cÚlulas musculares, tomam parte duas proteÝnas, a actina e a miosina. Quando o m·sculo Ú estimulado, essas proteÝnas deslizam umas sobre as outras, determinando o encurtamento das cÚlulas musculares.

e) ProteÝnas protetoras: o fibrinogÛnio Ú uma das proteÝnas envolvidas no fen¶meno da coagulaþÒo do sangue. Os anticorpos sÒo proteÝnas capazes de se ligar e de destruir agentes infecciosos, como vÝrus e bactÚrias.

f) ProteÝnas estruturais: todas as cÚlulas vivas e muito dos organ¾ides citoplasmßticos sÒo revestidos por membranas lipoprotÚicas, ou seja, formadas por lipÝdios e por proteÝnas. Outras estruturas intracelulares, embora nÒo sejam revestidas por membranas, possuem proteÝnas na sua estrutura, como os centrÝolos, os ribossomos, os cromossomos e os nuclÚolos.

g) ProteÝnas informacionais: algumas proteÝnas, chamadas horm¶nios, sÒo "mensageiros quÝmicos". DistribuÝdas pelo sangue, elas podem modificar o funcionamento de ¾rgÒos do corpo diferente daquele onde foram produzidas. A insulina e a prolactina sÒo dois exemplos de horm¶nios protÚicos.


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