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As Proteínas


  Bioquímica

1. Os Aminoácidos


As proteínas são os mais importantes componentes estruturais da maioria dos tecidos e podem ser consideradas os agentes das informações genéticas, porque determinam a ocorrência de reações químicas e controlam todo o metabolismo celular. Também exibem uma outra característica comum a muitas outras substâncias orgânicas: são polímeros, ou seja, moléculas formadas pela união de moléculas menores, que se sucedem de forma repetitiva ao longo da sua estrutura. Essas unidades menores, cuja reunião forma as moléculas das proteínas, são os aminoácidos.

Diferente dos açúcares e das gorduras, formados basicamente por átomos de carbono, de hidrogênio e de oxigênio, todos os aminoácidos possuem átomos de nitrogênio nas suas moléculas. Podemos observar, no aminoácido acima esquematizado, a coexistência de dois radicais importantes: um grupamento amina (NH2) e um grupamento carboxila (COOH). Como o grupamento carboxila caracteriza um conjunto de substâncias chamadas ácidos carboxílicos, a molécula recebe a designação de aminoácido.

Vemos, ainda, um radical representado pela letra R. Trata-se de um radical que varia de uma molécula para outra. Na natureza, existem 20 aminoácidos diferentes, e eles se distinguem entre si por esse radical R. Pode ser um simples átomo de hidrogênio, como no aminoácido glicina, ou um grupamento CH3, na alanina. Em dois dos aminoácidos encontrados na natureza, a metionina e a cisteína, encontram-se átomos de enxofre no radical R.

Os animais podem produzir alguns aminoácidos a partir de açúcares, pela transferência, para eles, do grupamento NH2 obtido das proteínas da dieta. Dos 20 aminoácidos encontrados na natureza, alguns não são sintetizados pelos animais, e devem ser obtidos na alimentação. Eles são chamados aminoácidos essenciais. Os demais aminoácidos podem ser produzidos a partir dos essenciais. São aminoácidos naturais. Chamamos de aminoácidos naturais aqueles que podem ser produzidos a partir dos essenciais. A relação dos aminoácidos essenciais varia de uma espécie animal para outra. Para a espécie humana, por exemplo, dos 20 aminoácidos, 8 são essenciais e 12 são naturais. Quando as proteínas de um alimento são ricas em aminoácidos essenciais, dizemos se tratar de um alimento de alto valor biológico. Caso as suas proteínas sejam pobres em aminoácidos essenciais, é um alimento de baixo valor biológico.


2. A Estrutura das Proteínas


A ligação entre dois aminoácidos sempre acontece da mesma forma: o grupo amina de um aminoácido se liga ao grupo carboxila de outro, com a saída de uma molécula de água.

 

 

 

 

 

 

 

O composto formado na união de dois aminoácidos é um dipeptídeo. A ligação química que mantém a união entre eles, e que está assinalada embaixo da reação, chama-se ligação peptídica. Cadeias com 10 ou menos aminoácidos são oligopeptídeos. Cadeias maiores são chamadas de polipeptídeos. O número de ligações peptídicas de uma proteína depende da quantidade de aminoácidos que ela possui.

nº de ligações peptídicas = nº de aminoácidos -1

Se uma proteína possui 300 aminoácidos, ela tem 299 ligações peptídicas entre eles.

Como existem 20 aminoácidos, e eles podem se combinar em quantidades e em seqüências diferentes, o número de proteínas que podem ser produzidas é infinito. A seqüência linear de aminoácidos que compõe uma proteína define a estrutura primária dessa proteína. Por exemplo:

val - ile - glu - ala - gli - try - tyr - asp - gli - ala,

onde:

val = valina, ile = isoleucina, glu = ácido glutâmico, ala = alanina, gli = glicina,

try = triptofano, tyr = turosina, asp = aspargina.

 

Na seqüência acima, cada símbolo citado representa o nome de um aminoácido (valina, isoleucina, ácido glutâmico, alanina, glicina, etc.). O número de aminoácidos de cada proteína é muito variável. Geralmente, aceita-se como proteínas as moléculas que contêm mais de 50 aminoácidos, e que tenha ocorrência natural. Alguns hormônios humanos são formados por poucos aminoácidos. A oxitocina, que provoca as contrações uterinas durante o trabalho de parto, é uma molécula formada pela união de 8 aminoácidos, apenas.

Exemplos:

insulina de boi ====> 51 aminoácidos

hemoglobina humana ====> 574 aminoácidos

desidrogenase glutâmica =====> 8 300 aminoácidos

Logo ao ser formado, o filamento de aminoácidos da proteína vai se enrolando sobre si mesmo, formando uma helicoidal chamada alfa-hélice. É uma estrutura relativamente estável, cujas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio que se estabelecem entre aminoácidos diferentes, na cadeia.

 

Essa helicoidal, mantida pelas pontes de hidrogênio, é a estrutura secundária da proteína. Grosseiramente, podemos comparar a estrutura secundária da proteína com a "espiral" dos nossos cadernos.

Os aminoácidos que formam uma proteína estabelecem entre si outros tipos de atrações, além das pontes de hidrogênio. Com isso, a helicoidal dobra sobre si mesma e adquire uma certa configuração espacial.

A configuração espacial de uma proteína é a sua estrutura terciária. Pode ser filamentar ou globular. Geralmente, as proteínas estruturais, como o colágeno e a queratina, são filamentares, enquanto as enzimas, proteínas catalisadoras, são globulares.

Tanto a posição na qual se estabelecem as pontes de hidrogênio como as outras formas de interação depende da seqüência de aminoácidos da proteína. Uma alteração na cadeia de aminoácidos faz com que essas ligações se formem em locais diferentes dos habituais. Assim, toda a estrutura da proteína se modifica (estruturas primária, secundária e terciária). Como a função de uma proteína depende de sua configuração espacial, ela também é marcadamente afetada.

 


3. A Desnaturação das Proteínas


Vimos que, quando ocorre a substituição de aminoácidos na cadeia de uma proteína, alteram-se as suas estruturas secundária e terciária. Entretanto, há fatores capazes de modificar a forma espacial de uma proteína sem que haja modificação na seqüência de aminoácidos que a constitui. Alguns desses fatores são a elevação acentuada da temperatura e as alterações de pH. Quando uma proteína sofre modificação na sua configuração espacial, ela perde as suas propriedades biológicas naturais. Dizemos que ela sofreu desnaturação.

Ao romper as ligações originais, a molécula da proteína passa a estabelecer novas dobras ao acaso. Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. Isso acontece, por exemplo, com a albumina da clara do ovo. Crua, ela é transparente e fluida; ao ser cozida, torna-se branca e consistente.

Na desnaturação, a seqüência de aminoácidos das proteínas não se alteram e nenhuma ligação peptídica é rompida. Isso demonstra que as atividades biológicas e as propriedades físico-químicas das proteínas não dependem apenas da sua estrutura primária, embora essa seja o fator determinante da sua forma espacial.

Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas para o seu meio original, podem recuperar a sua configuração espacial normal, renaturando-se. Entretanto, quando a desnaturação ocorre por elevações extremas de temperatura ou alterações muito intensas do pH, as modificações são irreversíveis. A clara do ovo, que se solidifica ao ser cozida, não se liquefaz novamente ao esfriar.


4. Os Papéis Biológicos das Proteínas


a) Enzimas: aumentam a velocidade de reações químicas.

b) Proteínas de reserva: a albumina está presente na clara do ovo das aves e dos répteis, e serve de fonte de aminoácidos para os embriões que se desenvolvem dentro desses ovos. A caseína e a lacto-albumina, presentes no leite, exercem o mesmo papel, são fornecidas diretamente no sistema digestivo dos filhotes, no aleitamento.

c) Proteínas de transporte: a hemoglobina é uma proteína de transporte. A sua afinidade pelo oxigênio, com o qual estabelece uma ligação reversível, permite que ela carregue esse gás dos órgãos respiratórios (brânquias ou pulmões) para todos os tecidos do corpo.

d) Proteínas contráteis: na contração das células musculares, tomam parte duas proteínas, a actina e a miosina. Quando o músculo é estimulado, essas proteínas deslizam umas sobre as outras, determinando o encurtamento das células musculares.

e) Proteínas protetoras: o fibrinogênio é uma das proteínas envolvidas no fenômeno da coagulação do sangue. Os anticorpos são proteínas capazes de se ligar e de destruir agentes infecciosos, como vírus e bactérias.

f) Proteínas estruturais: todas as células vivas e muito dos organóides citoplasmáticos são revestidos por membranas lipoprotéicas, ou seja, formadas por lipídios e por proteínas. Outras estruturas intracelulares, embora não sejam revestidas por membranas, possuem proteínas na sua estrutura, como os centríolos, os ribossomos, os cromossomos e os nucléolos.

g) Proteínas informacionais: algumas proteínas, chamadas hormônios, são "mensageiros químicos". Distribuídas pelo sangue, elas podem modificar o funcionamento de órgãos do corpo diferente daquele onde foram produzidas. A insulina e a prolactina são dois exemplos de hormônios protéicos.


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